Una deficiencia de isoleucina puede provocar un retraso en el crecimiento en los niños. La isoleucina es importante para el desarrollo muscular y la regulación hormonal: descubra las diversas funciones de la isoleucina y lo que tiene para ofrecer en este artículo.
Una dieta equilibrada, basada en plantas y con pocos o ningún alimento procesado industrialmente, suele proporcionar un aporte de macro y micronutrientes, con excepción de la vitamina B12. Pero las sustancias vegetales secundarias son especialmente importantes para mantener la salud y curar enfermedades, aunque no se consideran nutrientes esenciales, aparte de las vitaminas.
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La isoleucina (Ile, I) es uno de los ocho (diez en niños, incluidas la histidina y la arginina) aminoácidos que se consideran esenciales (no prescindibles) para el organismo humano. Los humanos utilizamos 21 aminoácidos proteinogénicos. Estos son los componentes de las proteínas. A excepción de dos (lisina y treonina), el organismo puede adaptar las proteínas a sus necesidades, aunque ocho se describen clásicamente como esenciales. 5
Las legumbres, los frutos secos y las semillas son especialmente ricos en isoleucina.
Comestibles | Proteína g/100 g (USDA) | Isoleucina mg/100 g | % proporción de isoleucina en la proteína |
36g | 2000 mg | 5,6% | |
harina de lupino | 38g | 1700 mg | 5,3% |
34g | 1500 mg | 4,4% | |
Semillas de calabaza, secas | 30g | 1300mg | 4,3% |
25g | 1100 mg | 4,4% | |
26g | 1100 mg | 4,2% | |
18g | 900 mg | 5,0% | |
17g | 800 mg | 4,7% |
Otras legumbres incluyen las judías rojas (1000 mg/100 g) o las judías blancas (1000). En cuanto a frutos secos, semillas y almendras, cabe mencionar las semillas de girasol (1100), anacardos (790), semillas de sésamo (760), almendras (750) y nueces (620), amaranto (580), espelta (550), trigo sarraceno (500), quinua (500) y maíz (340). Existen otros alimentos con mayores cantidades de este aminoácido. 1
Algunos grandes proveedores de isoleucina, como la espirulina (3200 mg), el perejil seco (1500 mg, fresco 120 mg), la mostaza en polvo (1200 mg) o la alholva (1200 mg) y la mostaza negra (1100 mg), así como muchas especias., se comen en pequeñas cantidades. Es por eso que no los enumeramos en la tabla. La soja y la harina de altramuz tienen aproximadamente el doble de isoleucina que la carne de res (967 mg) y significativamente más que el filete de pechuga de pollo (1219 mg). Los huevos tienen 672 mg y la leche de vaca 198 mg, lo que corresponde aproximadamente o sólo aproximadamente el 10% del contenido de harina de soja o de lupino. 1
Como vegano, tendrías que llevar una dieta muy desequilibrada para sufrir una deficiencia persistente de proteínas.
Calentar los alimentos desnaturaliza las proteínas y, por tanto, cambia sus propiedades. Un ejemplo es el huevo frito, que se desnaturaliza con el calor de la sartén. Cuando se calienta el huevo, la yema líquida y la clara del huevo, principal fuente de proteínas, se solidifican. Las proteínas del huevo se espesan, un proceso conocido como "coagulación" o "floculación". La clara del huevo coagula a 60 °C, la yema a 65 °C y la coagulación completa se produce a 70 °C. 8
La oxidación proteica de un aminoácido por especies reactivas de oxígeno puede influir significativamente en su función.
Los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA para abreviar), compuestos por leucina, isoleucina y valina, son aminoácidos esenciales. Desempeñan un papel importante en diversos procesos del organismo, como la regulación del metabolismo energético, la salud intestinal, la inmunidad y las enfermedades tanto en humanos como en animales. 9
Nuestro cuerpo no puede producir (sintetizar) BCAA por sí mismo, pero los necesita en determinadas cantidades para mantener el crecimiento y el equilibrio de nitrógeno. Aproximadamente el 35% de las proteínas musculares esenciales y el 40% del total de aminoácidos requeridos por los mamíferos consisten en estos BCAA. 10,11
Ahora sabemos que el cuerpo sólo transamina de forma irreversible lisina y treonina y que sólo dos son realmente esenciales. 5 Hábitos alimentarios especiales, como los fruitarios (Fructarians, Frutaners, Frugans) o la 80/10/10 (dieta alta en carbohidratos) e incluso dietas más extremas, pueden provocar síntomas de deficiencia con el tiempo. Esto suele ocurrir durante mucho tiempo sin que se noten inmediatamente síntomas.
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Las estimaciones de las necesidades diarias de isoleucina para adultos sanos oscilan entre 7,5 y 28 mg de isoleucina por kilogramo de peso corporal, dependiendo del método utilizado. La OMS establece un requerimiento diario de 20 mg/kg de peso corporal. 6 Sin embargo, según las tablas científicas Geigy, vol. 2, p. 232, el requerimiento mínimo de isoleucina, incluido un suplemento del 30%, para las fluctuaciones individuales. Eso sería 0,9 g/día para una persona que pesa 75 kg.
El Instituto Federal de Evaluación de Riesgos (BfR) afirma que los adultos pueden tolerar hasta 2,2 g de isoleucina aislada (sola o combinada) al día, además de la ingesta normal de alimentos. Los resultados del estudio actual también sugieren que los aminoácidos de cadena ramificada no deben tomarse individualmente, sino en combinación. El BfR también recomienda que los niños, adolescentes, mujeres embarazadas y madres lactantes eviten la ingesta aislada de aminoácidos de cadena ramificada procedentes de suplementos dietéticos o de nutrición deportiva. 12
Una deficiencia de isoleucina es posible durante un largo período de tiempo si no se ingiere lo suficiente a través de los alimentos. Una dieta vegana natural cubre con creces la isoleucina y con más trabajo muscular se come más. Los bebés corren un riesgo especial si se les retira la leche materna demasiado pronto y reciben los alimentos inadecuados.
Las enfermedades kwashiorkor y marasmo, que surgen de una falta prolongada de proteínas y de una falta general de energía, ya casi no se encuentran en el mundo occidental. Deficiencias menores pueden provocar un crecimiento reducido en los niños y una pérdida de masa corporal magra en los adultos. 11
Una deficiencia se manifiesta primero como una falta general de rendimiento a nivel físico y mental, fluctuaciones hormonales y susceptibilidad a las enfermedades.
Un exceso de oferta de isoleucina sólo se produce cuando la ingesta de este aminoácido es elevada. Esto difícilmente es posible sólo con la dieta. Básicamente, sólo se ven afectadas las personas que toman isoleucina de forma aislada mediante suplementos o sobredosis.
El exceso de BCAA puede reducir la absorción cerebral de otros aminoácidos neutros como la fenilalanina, la tirosina, la histidina y el triptófano, que son precursores de la dopamina, la norepinefrina, la histamina y la serotonina, ya que ingresan al cerebro a través de un gran transportador común de aminoácidos neutros. 13
Si tiene insuficiencia renal, debe llevar una dieta baja en proteínas para evitar una mayor producción y acumulación de urea en los riñones debido a la degradación de los aminoácidos. En el libro China Study se puede ver de manera impresionante y con buena evidencia que normalmente sufrimos de demasiada proteína, no de falta de ella (ver reseña detallada del libro): Hace sólo unos años, los científicos descubrieron que la proteína animal, que se considera la mejor la proteína de calidad (valor orgánico) no producía la mejor salud, sino todo lo contrario.
La isoleucina contribuye a la producción de energía, al desarrollo muscular, a la regulación de los niveles de azúcar en sangre y a la cicatrización de heridas. 2,3,4,5
El metabolismo de los BCAA se produce en dos pasos principales, que se diferencian en el músculo y el hígado. En el primer paso tiene lugar en el músculo una transaminación reversible de los BCAA a los correspondientes α-cetoácidos. Para descomponer completamente los BCAA, los α-cetoácidos deben llegar al hígado, donde continúan oxidándose. 12,15
En el segundo paso, se produce una descarboxilación oxidativa irreversible mediante el complejo cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada. En los seres humanos, la actividad enzimática es alta en el hígado, los riñones y el cerebro y baja en los músculos esqueléticos, los intestinos y el tejido adiposo. A medida que avanza la degradación, se forman acetil-CoA y succinil-CoA a partir de isoleucina. La isoleucina actúa como aminoácido glucógeno y cetogénico.
Durante la transaminación inicial, se forma ácido glutámico transfiriendo el grupo nitrógeno al α-cetoglutarato. Además de la síntesis de proteínas y como sustrato energético, los BCAA sirven como donantes de nitrógeno en el cerebro y el tejido periférico. Los BCAA, especialmente la leucina, son fuentes importantes de nitrógeno para la síntesis de los neurotransmisores glutamato y ácido γ-aminobutírico en el cerebro. 12,15
La principal fuente de BCAA es la dieta, mientras que la síntesis por la microbiota intestinal sólo representa una pequeña parte. Los BCAA provenientes de los alimentos o de la descomposición de proteínas ingresan al torrente sanguíneo y de allí a los tejidos. Allí se oxidan o se incorporan a nuevas proteínas. El valor normal de isoleucina libre en sangre es de 7 mg/l.
En el organismo humano, la isoleucina casi sólo se encuentra ligada. El contenido de isoleucina es especialmente alto en los músculos. La pérdida de BCAA se produce principalmente mediante degradación oxidativa. Normalmente perdemos de 10 a 15 mg de isoleucina al día a través de la orina. 7,16
La isoleucina es un α-aminoácido proteinogénico con una cadena lateral hidrófoba . La leucina es la combinación de los cuatro aminoácidos isoméricos leucina, isoleucina, terc-leucina y norleucina.
Otros nombres de isoleucina: ácido α-amino-β-metilvalérico; Ácido (2S,3S)-2-amino-3-metil-pentanoico. Fórmula molecular: C6 H13 NO2. Abreviaturas: Ile, I (código de una sola letra). 14
En el mundo científico, usar Wikipedia como fuente es controvertido, pues a menudo sus artículos carecen de información bibliográfica (autoría) o esta no es del todo fiable. Nuestros pictogramas nutricionales incluyen las kcal.
1. | US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA. |
2. | Elmadfa I, Leitzmann C. Ernährung des Menschen. 5. Auflage. Verlag Eugen Ulmer: Stuttgart. 2015. |
3. | De Groot H, Farhadi J. Ernährungswissenschaft. 6. Auflage. Verlag Europa-Lehrmittel: Haan-Gruiten. 2015. |
4. | Kasper H, Burghardt W. Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag: München. 2009. |
5. | Biesalski HK, Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 6. Auflage. Georg Thieme Verlag: Stuttgart und New York. 2015. |
6. | WHO World Health Organization. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935. 2002. |
7. | Roche Lexikon Medizin. 5. Auflage. Urban & Fischer Verlag, Elsevier: München. 2003. |
8. | Ifst Institute of Food Science & Technology. Protein: Coagulation. 2017. |
9. | Nie C, He T et al. Branched Chain Amino Acids: Beyond Nutrition Metabolism. Int J Mol Sci. 2018 Mar 23;19(4):954. |
10. | Tamanna N, Mahmood N. Emerging Roles of Branched-Chain Amino Acid Supplementation in Human Diseases. Int Sch Res Notices. 2014 Nov 12;2014:235619. |
11. | Watford M, Wu G. Protein. Adv Nutr. 2011 Jan;2(1):62-63. |
12. | BfR Bundesinstitut für Risikobewertung. Nahrungsergänzungsmittel - Isolierte verzweigtkettige Aminosäuren können bei hoher Aufnahme die Gesundheit beeinträchtigen. 20/2019. |
13. | Holeček M. Side effects of amino acid supplements. Physiol Res. 2022 Mar 25;71(1):29-45. |
14. | Kim WK, Singh AK et al. Functional role of branched chain amino acids in poultry: a review. Poult Sci. 2022 May;101(5):101715. |
15. | Holeček M. The role of skeletal muscle in the pathogenesis of altered concentrations of branched-chain amino acids (valine, leucine, and isoleucine) in liver cirrhosis, diabetes, and other diseases. Physiol Res. 2021 Jul 12;70(3):293-305. |
16. | Neinast M, Murashige D et al. Branched Chain Amino Acids. Annu Rev Physiol. 2019 Feb 10;81:139-164. |
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