La valina favorece la construcción muscular, promueve la producción de energía y actúa como precursora de los neurotransmisores. Descubre más sobre el requerimiento diario, los posibles síntomas de deficiencia y en qué alimentos puedes encontrar este aminoácido esencial.
Una dieta equilibrada, basada en plantas y con pocos o ningún alimento procesado industrialmente, suele proporcionar un aporte de macro y micronutrientes, con excepción de la vitamina B12. Pero las sustancias vegetales secundarias son especialmente importantes para mantener la salud y curar enfermedades, aunque no se consideran nutrientes esenciales, aparte de las vitaminas.
---
La valina (Val, V) es uno de los ocho (diez en los niños, incluidas la histidina y la arginina) aminoácidos que se consideran esenciales (no prescindibles) para el organismo humano. Los humanos utilizamos 21 aminoácidos proteinogénicos. Estos son los componentes de las proteínas. A excepción de dos (lisina y treonina), el organismo puede adaptar las proteínas a sus necesidades, aunque ocho se describen clásicamente como esenciales. 5
Las legumbres, los frutos secos y las semillas son especialmente ricos en valina.
Comestibles | Proteína g/100 g (USDA) | Valina mg/100 g | % valina en proteína |
36g | 2030 mg | 5,6% | |
Semillas de cáñamo (en rodajas) | 34g | 1777 mg | 5,2% |
30g | 1579 mg | 5,3% | |
38g | 1600 mg | 4,2% | |
21g | 1300mg | 6,2% | |
24g | 1233 mg | 5,1% | |
18g | 1072 mg | 6,0% |
Las judías mungo (1240 mg/100 g), las judías rojas (1230), las lentejas (1220) o las judías blancas (1200) son otros ejemplos de legumbres.
Otros ejemplos de semillas y frutos secos incluyen pistachos crudos (1200 mg/100 g), anacardos (1090), sésamo (990), almendras (855) y nueces (750). También se encuentran grandes cantidades del aminoácido en ciertos pseudocereales como el amaranto (680), la quinua (590) y el mijo (580). 1
Se consumen algunos grandes proveedores de valina, como dulse seca (3900 mg), espirulina (3512), perejil seco (2021, fresco 170), mostaza en polvo (1500) o mostaza negra (1400), así como muchas especias. en cantidades demasiado pequeñas, por lo que no los incluimos en la tabla. 1
La soja y las semillas de cáñamo contienen aproximadamente el doble de valina que la carne o el pescado, mientras que las semillas de calabaza y la harina de altramuz contienen aproximadamente una vez y media más. Otras buenas fuentes veganas, como los frijoles, las lentejas, las semillas de girasol, los pistachos y las semillas de lino, contienen aproximadamente la misma cantidad de valina. Los huevos contienen menos y la leche de vaca contiene sólo 200 mg de valina (la leche de vaca de "Alto Casertano" contiene 210 mg). 1,16
Calentar los alimentos desnaturaliza las proteínas y, por tanto, cambia sus propiedades. Un ejemplo es el huevo frito, que se desnaturaliza con el calor de la sartén. Cuando se calienta el huevo, la yema líquida y la clara del huevo, principal fuente de proteínas, se solidifican. Las proteínas del huevo se espesan, un proceso conocido como "coagulación" o "floculación". La clara del huevo coagula a 60 °C, la yema a 65 °C y la coagulación completa se produce a 70 °C. 15
La oxidación proteica de un aminoácido por especies reactivas de oxígeno puede influir significativamente en su función.
Los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA para abreviar), compuestos por valina, leucina e isoleucina, son aminoácidos esenciales que tienen diversas funciones en el organismo. Sirven como componentes básicos para la síntesis de proteínas y la producción de energía, pueden realizar diversas funciones de señalización a través de la vía de señalización mTOR y son una importante fuente de nitrógeno para la síntesis de otros aminoácidos como el glutamato, la glutamina, la alanina y el aspartato. 9
Nuestro cuerpo no puede producir (sintetizar) BCAA por sí mismo, pero los necesita en determinadas cantidades para mantener el crecimiento y el equilibrio de nitrógeno. Aproximadamente el 35% de las proteínas musculares esenciales y el 40% del total de aminoácidos requeridos por los mamíferos consisten en estos BCAA. 7,12
Ahora sabemos que el cuerpo sólo transamina de forma irreversible lisina y treonina y que sólo dos son realmente esenciales. 5 Los veganos tienden a consumir valina ligeramente por encima del promedio. Hábitos alimentarios especiales, como los frutales (Fructarians, Frutaners, Frugans) o la 80/10/10 (dieta alta en carbohidratos) e incluso dietas más extremas, pueden provocar síntomas de deficiencia con el tiempo. Esto suele ocurrir durante mucho tiempo sin que se noten inmediatamente síntomas.
No sólo los veganos o vegetarianos deberían leer: Los veganos suelen comer alimentos poco saludables. Errores nutricionales evitables. |
La OMS establece unas necesidades diarias medias de 26 mg/kg de peso corporal. 6
Sin embargo, el requisito mínimo de valina, incluido un recargo del 30% por fluctuaciones individuales, es tablas científicas Geigy, vol. 2, p. 232 sólo 14 mg/kg de peso corporal. Eso sería 1,05 g/día para una persona de 75 kg.
El Instituto Federal de Evaluación de Riesgos (BfR) afirma que los adultos pueden tolerar hasta 2,0 g de valina aislada (simple o combinada) al día, además de la ingesta normal de alimentos. 10
Una deficiencia de valina es posible durante un largo período de tiempo si la ingesta dietética es insuficiente. Una dieta vegana natural cubre con creces la valina y con más trabajo muscular se come más. Los bebés corren un riesgo especial si se les retira la leche materna demasiado pronto y reciben los alimentos inadecuados.
Sin embargo, una deficiencia de valina también puede afectar a grupos de personas que tienen uno o más factores de riesgo, como estrés físico y psicológico prolongado, enfermedades hepáticas, enfermedades inflamatorias intestinales crónicas o deportes extremos.
Una deficiencia se manifiesta primero como una falta general de rendimiento a nivel físico y mental, fluctuaciones hormonales y susceptibilidad a las enfermedades. Las enfermedades kwashiorkor y marasmo, que surgen de una falta prolongada de proteínas y de una falta general de energía, ya casi no se encuentran en el mundo occidental. 7
La deficiencia de valina también puede ser genética. La valinemia es un trastorno metabólico poco común en el que se producen niveles elevados del aminoácido valina en la sangre y la orina. Los bebés con valinemia suelen presentar pérdida de apetito, vómitos y problemas de crecimiento. La afección puede poner en peligro la vida y también puede causar tono muscular bajo, somnolencia excesiva, hiperactividad y retraso en el desarrollo. La valinemia se produce debido a una deficiencia de la enzima valina transaminasa, que descompone la valina. La herencia es autosómica recesiva, aunque aún no se conoce el gen responsable de la enfermedad. 8
Los BCAA generalmente se consumen a través de los alimentos junto con otros aminoácidos. Difícilmente es posible una sobredosis a través de los alimentos. Sin embargo, se pueden separar de esta combinación natural y tomar individualmente o en combinación, por ejemplo mediante suplementos dietéticos especiales. Con mayores cantidades de BCAA aislados, existe evidencia de riesgos potenciales para la salud, como un aumento de los niveles de amoníaco en sangre. La valina se encuentra a menudo en las bebidas energéticas. 10
Si tiene insuficiencia renal, debe llevar una dieta baja en proteínas para evitar una mayor producción y acumulación de urea en los riñones debido a la degradación de los aminoácidos.
En el libro China Study se puede ver de manera impresionante y con buena evidencia que normalmente sufrimos de demasiada proteína, no de falta de ella (ver reseña detallada del libro): Hace sólo unos años, los científicos descubrieron que la proteína animal, que se considera la mejor La proteína de calidad (valor orgánico) no produjo la mejor salud, sino todo lo contrario .
La valina tiene las siguientes funciones en el organismo: 5,9,10,14
El metabolismo de los BCAA se produce en dos pasos principales, que se diferencian en el músculo y el hígado. En el primer paso tiene lugar en el músculo una transaminación reversible de los BCAA a los correspondientes α-cetoácidos. Para descomponer completamente los BCAA, los α-cetoácidos deben llegar al hígado, donde continúan oxidándose.
En el segundo paso, se produce una descarboxilación oxidativa irreversible mediante el complejo cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada. En los seres humanos, la actividad enzimática es alta en el hígado, los riñones y el cerebro y baja en los músculos esqueléticos, los intestinos y el tejido adiposo. A medida que avanza la degradación, la valina produce succinil coenzima A. La valina actúa como un aminoácido glucogénico. 9,10,11
El entrenamiento de resistencia tiene diversos efectos sobre el consumo de energía y la degradación de proteínas y aminoácidos del cuerpo. Después de una comida rica en proteínas, los BCAA son los primeros aminoácidos que ingresan al plasma sanguíneo y a los músculos. El cuerpo puede utilizarlos directamente en los músculos esqueléticos. 13
Las proteínas se acumulan y descomponen constantemente. El 70-80% de los aminoácidos libres se encuentran en los músculos esqueléticos y una proporción menor en el plasma sanguíneo. Aunque la valina sólo se encuentra en pequeñas cantidades, está contenida en casi todas las proteínas. El contenido de valina es especialmente alto en los músculos. 5
La valina se deriva del ácido isovalérico mediante la sustitución del átomo de hidrógeno α por un grupo amino (–NH 2). Debido a su estructura, la valina es, junto con la leucina y la isoleucina, uno de los aminoácidos de cadena ramificada e hidrófobos. Son componentes importantes de las proteínas musculares.
Otros nombres de la valina son ácido 2-amino-3-metilbutanoico y ácido 2-aminoisovalérico. La fórmula molecular es C5 H11 NO2 y sus abreviaturas son Val y V (código de una sola letra). 10
En el mundo científico, usar Wikipedia como fuente es controvertido, pues a menudo sus artículos carecen de información bibliográfica (autoría) o esta no es del todo fiable. Nuestros pictogramas nutricionales incluyen las kcal.
1. | US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA. |
2. | Elmadfa I, Leitzmann C. Ernährung des Menschen. 5. Auflage. Verlag Eugen Ulmer: Stuttgart. 2015. |
3. | De Groot H, Farhadi J. Ernährungswissenschaft. 6. Auflage. Verlag Europa-Lehrmittel: Haan-Gruiten. 2015. |
4. | Kasper H, Burghardt W. Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. Elsevier GmbH: Urban & Fischer Verlag, München. 2009. |
5. | Biesalski HK, Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 6. Auflage. Georg Thieme Verlag: Stuttgart und New York. 2015. |
6. | WHO World Health Organization. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935. 2002. |
7. | Watford M, Wu G. Protein. Adv Nutr. 2011 Jan;2(1):62-63. |
8. | Rarediseases. Valinemia. 2024. |
9. | Holeček M. The role of skeletal muscle in the pathogenesis of altered concentrations of branched-chain amino acids (valine, leucine, and isoleucine) in liver cirrhosis, diabetes, and other diseases. Physiol Res. 2021 Jul 12;70(3):293-305. |
10. | BfR Bundesinstitut für Risikobewertung. Nahrungsergänzungsmittel - Isolierte verzweigtkettige Aminosäuren können bei hoher Aufnahme die Gesundheit beeinträchtigen. 20/2019. |
11. | Mattick JSA, Kamisoglu K et al. Branched-chain amino acid supplementation: impact on signaling and relevance to critical illness. Wiley Interdiscip Rev Syst Biol Med. 2013 Jul-Aug;5(4):449-460. |
12. | Tamanna N, Mahmood N. Emerging Roles of Branched-Chain Amino Acid Supplementation in Human Diseases. Int Sch Res Notices. 2014 Nov 12;2014:235619. |
13. | Shimomura Y, Murakami T et al. Exercise promotes BCAA catabolism: effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise. J Nutr. 2004 Jun;134(6 Suppl):1583S-1587S. |
14. | Nie C, He T et al. Branched Chain Amino Acids: Beyond Nutrition Metabolism. Int J Mol Sci. 2018 Mar 23;19(4):954. |
15. | Ifst Institute of Food Science & Technology. Protein: Coagulation. 2017. |
16. | Landi N, Ragucci S et al. Amino Acid Composition of Milk from Cow, Sheep and Goat Raised in Ailano and Valle Agricola, Two Localities of 'Alto Casertano' (Campania Region). Foods. 2021 Oct 13;10(10):2431. |
Comentarios